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【2h】

Microbial metabolism of amino ketones: l-1-Aminopropan-2-ol dehydrogenase and l-threonine dehydrogenase in Escherichia coli

机译：氨基酮的微生物代谢：大肠埃希菌中的L-1-氨基丙-2-醇脱氢酶和L-苏氨酸脱氢酶

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摘要

1. A wide range of intermediary metabolites and substrate analogues have no effect on the oxidation of dl-1-aminopropan-2-ol to aminoacetone by washed-cell suspensions of Escherichia coli. Only dl-2-hydroxy-2-phenylethylamine, dl-1,3-diaminopropan-2-ol, dl-serine and l-1-(3,4-dihydroxyphenyl)-2-aminoethanol act as inhibitors. 2. Dialysed cell-free extracts of E. coli exhibit an NAD+-dependent dl-1-aminopropan-2-ol-dehydrogenase activity of approx. 8mμmoles of aminoacetone formed/mg. of protein/min. at the pH optimum of approx. 10. The Km values for the coenzyme and dl-amino alcohol are approx. 0·4 and 10·0mm respectively. A smaller peak of activity occurs at pH7·0–7·2, the Km for NAD+ at pH7 being approx. 0·05mm. 3. Enzyme activity in cell-free extracts is inhibited by dl-2-hydroxy-2-phenylethylamine, dl-1-aminopropane-2,3-diol and dl-serine. dl-Phenylserine and dl-1-aminobutan-2-ol are oxidized to compounds reacting as amino ketones. 4. In fresh cell-free extracts l(+)-1-aminopropan-2-ol preparations are oxidized more rapidly than racemic or laevo-rotatory material, the d(−)-enantiomorph appearing to act as a competitive inhibitor. The Km for l(+)-1-aminopropan-2-ol appears to be approx. 1·5mm when highly resolved substrate preparations are used, either in the free base form or as the l(+)-tartrate salt. 5. l(+)-1-Aminopropan-2-ol dehydrogenase is a labile enzyme, and in appropriately treated extracts activity towards the d-enantiomorph is detectable and relatively higher than that towards the l-enantiomorph. 6. Optimum activity of l-threonine-dehydrogenase in cell-free extracts is exhibited at pH9·6 in the presence of NAD+. The Km values for coenzyme and amino acid substrate are approx. 0·08 and 5·0mm respectively. This enzyme is distinct from 1-aminopropan-2-ol dehydrogenases on the basis of kinetic evidence, and the separation of activities by gel filtration. 7. Both l-threonine and dl-1-aminopropan-2-ol dehydrogenases are markedly inhibited by 8-hydroxyquinoline and p-chloromercuribenzoate, but only slightly by other chelating and thiol reagents. 8. E. coli is incapable of growth on simple synthetic media, containing a variety of carbon sources, when dl-1-aminopropan-2-ol is supplied as the sole source of nitrogen. It appears unlikely that the micro-organism can deaminate aminoacetone. 9. The metabolic roles of l-threonine dehydrogenase, aminoacetone and 1-aminopropan-2-ol dehydrogenases are discussed.
机译：1.多种中间代谢物和底物类似物对大肠杆菌洗涤过的细胞悬浮液将dl-1-氨基丙-2-醇氧化为氨基丙酮没有影响。仅dl-2-羟基-2-苯基乙胺，dl-1,3-二氨基丙烷-2-醇，dl-丝氨酸和l-1-（3,4-二羟基苯基）-2-氨基乙醇用作抑制剂。透析后的大肠杆菌无细胞提取物显示出约NAD +依赖性的dl-1-氨基丙烷-2-醇-脱氢酶活性。形成8mμmol的氨基丙酮/ mg。蛋白质/分钟在最佳pH值下10.辅酶和dl-氨基醇的Km值约为10。分别为0·4和10·0mm。在pH7·0–7·2处出现一个较小的活性峰，在pH7下NAD +的Km约为。 0·05mm。 3. dl-2-羟基-2-苯基乙胺，dl-1-氨基丙烷-2,3-二醇和dl-丝氨酸可抑制无细胞提取物中的酶活性。 dl-苯基丝氨酸和dl-1-氨基丁烷-2-醇被氧化为以氨基酮形式反应的化合物。 4.在新鲜的无细胞提取物中，l（+）-1-氨基丙-2-醇制剂的氧化速度快于外消旋或laevo-旋转材料，d（-）-对映体似乎是竞争性抑制剂。 1（+）-1-氨基丙烷-2-醇的Km约为当使用高度分离的底物制剂时，游离碱形式或l（+）-酒石酸盐形式为1·5mm。 5. l（+）-1-氨基丙-2-醇脱氢酶是一种不稳定的酶，在经过适当处理的提取物中，对d-对映体的活性是可检测的，并且相对于l-对映体的活性相对较高。 6.在NAD +存在下，无细胞提取物中的l-苏氨酸脱氢酶的最佳活性在pH9·6下表现出来。辅酶和氨基酸底物的Km值约为1。分别为0·08和5·0mm。根据动力学证据和通过凝胶过滤分离活性，该酶不同于1-氨基丙-2-醇脱氢酶。 7. 1-羟基苏氨酸和dl-1-氨基丙-2-醇脱氢酶均被8-羟基喹啉和对氯mercuribenzoate显着抑制，但被其他螯合剂和硫醇试剂仅轻微抑制。 8.当提供dl-1-氨基丙-2-醇作为唯一的氮源时，大肠杆菌无法在含有多种碳源的简单合成培养基上生长。微生物似乎不可能将氨基丙酮脱氨基。 9.讨论了L-苏氨酸脱氢酶，氨基丙酮和1-氨基丙-2-醇脱氢酶的代谢作用。

著录项

  • 作者

    Turner, J. M.;

  • 作者单位
  • 年度 1967
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  • 正文语种 en
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